Research Article

Catalytic activity of a novel serine/threonine protein phosphatase PP5 from Leishmania major

Activité catalytique d’une nouvelle phosphatase de protéine sérine/thréonine PP5 de Leishmania major

Department of Biological Sciences, Eck Institute for Global Health, University of Notre Dame, Notre Dame, IN 46556, USA

^* Corresponding author: miguel.morales@nd.edu

Received: 7 March 2014
Accepted: 24 May 2014

Abstract

Leishmaniasis is a vector-borne disease caused by protozoan parasites of the genus Leishmania. Our knowledge of protein phosphatases (PPs) and their implication in signaling events is very limited. Here we report the expression, characterization and mutagenesis analysis of a novel protein phosphatase 5 (PP5) in Leishmania major. Recombinant PP5 is a bona fide phosphatase and is enzymatically active. Site-directed mutagenesis revealed auto-inhibitory roles of the N-terminal region. This is a rational first approach to understand the role of PP5 in the biology of the parasite better as well as its potential future applicability to anti-parasitic intervention.

Résumé

La leishmaniose est une maladie transmise par un vecteur, due à des parasites protozoaires appartenant au genre Leishmania. Notre connaissance des phosphatases de protéines (PPs) et leur implication dans la signalisation est très limitée. Nous rapportons ici l’expression, la caractérisation et les analyses de mutagenèse d’une nouvelle PP5 chez Leishmania major. La PP5 recombinante est une phosphatase authentique, enzymatiquement active. La mutagenèse dirigée a identifié les rôles auto-inhibiteurs de la région N-terminale de la PP5. Il s’agit d’une première approche rationnelle vers une meilleure compréhension du rôle de la PP5 dans la biologie du parasite, ainsi que pour une utilisation potentielle dans le cadre d’interventions antiparasitaires.