Mémoire

Structural characteristics of the Ascaris allergen, ABA-1

Caractéristiques structurales de l'allergène d'Ascaris, ABA-1

Department of Microbiology and Infectious Diseases, University of Calgary, Calgary, Alberta, Canada T2N 1N4.

^* Correspondence : T. D. G. Lee, Department of Microbiology and Immunology, Sir Charles Tupper Medical Building, Dalhousie University, Halifax, Nova Scotia, Canada, B3H 4H7, (902) 494-3882.

Accepted: 2 January 1995

Abstract

The structure of the Ascaris allergen, ABA-1 was characterized at several levels. Purified allergen monomers eluted from reducing PAGE were found to reassociate into dimers in phosphate buffered saline containing 0.9 mM Ca2+. This association may involve the formation of disulfide bonds between monomers. The primary amino acid sequence was used to predict secondary structure and compare the allergen to other known proteins sequences. ABA-1 appears to be highly helical protein of two domains. Sequence analysis reveals short regions (25 amino acids) of high homology (76%) between ABA-I and the major body wall myosin of Onchocerca volvulus. In addition, ABA-1 has sequence similarity to a family of EF-hand containing calcium binding proteins called S100 proteins. The dimerization and two-domain structure of ABA- 1 is consistant with the possibility that ABA-1 is a member of the S100 family of calcium binding proteins.

Résumé

La structure de l'allergène d'Ascaris, ABA-1 a été caractérisée à plusieurs niveaux. Nous avons observé une réassociation en dimères des monomères purifiés de l’allergène dans une solution saline contenant 0,9 mM Ca⁺⁺. Cette association pourrait impliquer la formation de liaisons disulfures entre les monomères. La séquence primaire en aminoacides a été utilisée pour prédire la structure secondaire et comparer l’allergène aux autres séquences protéiques connues. L'ABA-1 semble être une protéine de structure fortement hélicoïdale et comporter deux domaines. L'analyse de la séquence révèle des régions courtes (25 aminoacides) de grande homologie (76%) entre l'ABA-1 et la principale myosine de la paroi cellulaire d'Onchocerca volvulus. En outre, l'ABA-1 présente une similitude de séquence avec celle d'une famille de protéines de liaison du calcium contenant une structure de type "EF-hand", appelées protéines S100. La dimérisation et la structure en deux domaines de l'ABA-1 est compatible avec la possibilité que l'ABA-1 soit membre de la famille S100 des protéines de liaison du calcium.